Enzimas

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ENZIMAS 

http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/tema11.htm

• Características de la catálisis enzimática:

1. Complejo enzima sustrato y centro activo

    2. Especificidad

Las enzimas son estereoespecíficas con los sustratos, esto es lo que se llama especificidad de sustrato (formas complementarias).

Especificidad de grupo: reconoce ciertos grupos químicos en todos los sustratos que los poseen siempre que tenga la forma complementaria.

Especificidad de acción: cierto aminoácido catalítico solo puede favorecer un tipo de reacción.

3. Cofactores y vitaminas

Hay muchas enzimas que necesitan necesitan un cofactor para su funcionamiento. Estos cofactores su unen débil y temporalmente enre sí. 

Cuando se trata de otras moléculas orgánicas, se les llama coenzimas. Las coenzimas intervienen en la reacción pero tienen que acabar intactos.

Reacciones fosforilación

El ADP y el ATP, actúan como coenzima transportadores de energía.

Se llaman: adenin difosfato (ADP)

                adenin trifosfato (ATP)

Se conoce como moneda energética.

Todos los coenzimas son nucleótidos y además son esenciales, no funcionan sin sus enzimas, pero podemos fabricarlos.

Pero otros coenzimas, como la la coenzima A que transporta otros grupos químicos como Acetil CA, no lo podemos fabricar pero resultan imprescindibles y esenciales. Son sustancias que necesitamos en la dieta, son las vitaminas.

Las vitaminas se definen como sustancias imprescindibles para un organismo pero no pueden fabricarla por si misma.

Algunas vitaminas la necesitamos como coenzimas y las coenzimas siempre están asociadas a los enzimas que están en bajas concentraciones. Su falta produce un déficit de ciertas reacciones metabólicas.

Si esas reacciones no se producen, se producen vitaminas, llamadas avitaminosis (escoluto, pelagra, beri-beri), se llaman enfermedades carenciales.

Las vitaminas que clasifican en hidrosolubles y liposolubles. Las hidrosolubles no son tóxicas, se eliminan por la orina. Las liposolubles, son tóxicas porque no se eliminan con facilidad.

4. Mecanismo para aumentar la eficacia de reacciones enzimáticas: sistemas multienzimáticos y compartimentación.

Un mecanismo es el que se consigue acoplando las reacciones metabólicas. Alcanzan mayor cantidad de sustrato con pequeñas cantidades de soluto. No deben disolverse en todo el hialoplasma. 

5. Cinética de las reacciones catalizadas por enzimas: ecuación de Michaelis- Menten

1º Fase: la velocidad es directamente proporcional a la cantidad de sustrato.

2º Fase: la velocidad es proporcional al sustrato pero no directamente.

3º Fase: por mucho sustrato que le eche la velocidad no aumenta más.

Activación e inhibición enzimática

• Inhibición competitiva: el inhibidor compite por el centro activo de la enzima.

• Inhibición acompetitiva: el inhibidor no se une con el inhibidor libre.

• Inhibición no competitiva: el inhibidor une tanto al enzima libre como al enzima sustrato por un lugar distinto del centro acitvo.

-Enzimas reguladores: hay ciertos enzimas con esta característica.
Son enzimas capaces de modificar en muy poco tiempo el estado metabólico de la célula.
Hay dos tipos:

1) Alostéricos: tienen dos centros activos: el centro activo y el centro alostérico. Este último es específico de una sustancia llamada modulador, que puede ser positivo o negativo. El positivo activa la enzima y el negativo inhible a la enzima. Son monovalentes porque tienen un modulador.
Otros son polivalentes, tienen varios centros alostéricos cada uno con un modulador específico.
Por elemplo: L-treonín deshidratasa.Sirve para mantener constante la concentración de isoleucina. Ese mecanismo de regulación que mantiene la constancia en la retroalimentación negativa (la salida influye en la entrada del sistema). Es un mecanismo de control.
También existe un mecanismo de descontrol, la retroalimentación positiva,la entrada y la salida son del mismo signo.
Varios enzimas alostéricos polivalentes quedan unidos por moduladores de varias secuencias multienzimáticas relacionadas producen una red de control.

2) Enzimas moduladas covalentemente: siempre están activos, pero pueden ser más o menos activos. La interconversión entre la forma más activa y menos ahora lo hacen mediante otras enzimas que alteran su estructura covalente.